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Les protéines sont formées à partir de chaînes de polymères ou d'acides aminés. La séquence d'acides aminés (ainsi que les modifications éventuelles) détermine la structure protéique à adopter. Les protéines ont quatre niveaux de structure: primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. La structure primaire est uniquement la séquence d'acides aminés, tandis que la structure secondaire fait référence à la structure 3-D adoptée par les segments de la chaîne d'acides aminés.
Hélice alpha
Une hélice alpha est un type très commun de structure secondaire dans laquelle la chaîne d'acides aminés se tord pour former un enroulement délicat. Un atome d'hydrogène est lié à l'azote de la liaison pétide dans chaque acide aminé, de sorte qu'il peut former un type d'interaction appelé liaison hydrogène avec l'atome d'oxygène du groupe carbonyle de chaque liaison. Les liaisons hydrogène maintiennent l'hélice et l'aident à conserver sa forme.
Chaînes latérales
Toutes les chaînes latérales d'acides aminés d'une hélice alpha sont dirigées vers l'extérieur, ce qui crée une boucle complète tous les 3,6 acides aminés. L'hélice est tordue dans le sens des aiguilles d'une montre, elle est donc parfois qualifiée de "droite". Une protéine peut inclure plusieurs hélices alpha et certaines protéines telles que la kératine (la protéine présente dans les cheveux et les ongles) ont ce type de structure sur la plus grande partie de leur longueur.
Feuilles bêta
Une feuille bêta est également maintenue ensemble par des liaisons hydrogène, mais dans ce cas, deux régions du polypeptide sont positionnées côte à côte et les liaisons hydrogène les maintiennent ensemble dans une sorte de feuille de papier plissée. Les fils appariés peuvent soit tourner dans des directions opposées, auquel cas ils sont antiparallèles, soit être parallèles, les deux brins partageant la même direction. L'arrangement antiparallèle est plus commun. Les chaînes latérales d'acides aminés sont alternativement dirigées vers le haut et le bas, perpendiculairement au plan de la feuille.
Considérations
Les polypeptides peuvent inclure plusieurs feuilles bêta et les parties d'hélice alpha en tant que parties de leur structure globale 3D ou de la structure tertiaire. Un seul polypeptide peut être une protéine seule, ou plusieurs peuvent se lier pour former une protéine. Si plusieurs polypeptides sont impliqués, leur arrangement spatial est appelé une structure quaternaire. La structure secondaire fait spécifiquement référence aux caractéristiques de l'hélice alpha et de la feuille bêta. En tant que structures tertiaires et quaternaires, la structure secondaire peut devenir désordonnée ou dénaturée par l'application de températures élevées et / ou de modifications importantes du pH.